! I b8 p0 b& U; S2 O對於蜘蛛絲,我們已知它是目前生物界中最具韌性之蛋白質纖維,一般是由數十至數百根微絲抱合而成絲,兼具輕量、柔軟、彈性、生物可分解、生體適合性和自我組裝修補等特性。蜘蛛絲的主要成分為蛋白質胺基酸,其中60﹪化學成分是丙胺酸(Alanine)、甘胺酸(Glycine),其他則是由20餘種次要胺基酸組合而成的,也有某些蜘蛛絲化學成分多達300種以上,非常的複雜,目前無法以人工方式加以完全合成仿製。& Z4 c ` q# p {! Y
" K3 V% R C, Q二、蜘蛛吐絲的謎團/ |; C( i( B' G& X+ b% y* M o
■ 蜘蛛奇妙的乾式紡絲5 P4 [& _. y8 R6 q
蜘蛛吐絲的第一個特徵是蜘蛛體內所生成的胺基酸在絲囊內時呈液態狀,在吐出與空氣接觸呈纖維狀的同時,水分會快速散去,進而形成固狀結晶的非水溶性蜘蛛絲。說穿了也就是乾式紡絲。 1 f4 U8 w, E5 `目前我們謹知,絲囊內呈液態狀水溶性的胺基酸蛋白分子鏈(3萬分子量的小蛋白質)並未形成結晶,所以沒有固定的排列方式。只有在水溶性的蛋白質蛛絲溶液受到蜘蛛腹部的壓力,被擠壓通過腺體前狹窄的紡管時,蛋白分子鏈才會因為受高剪切力作用而順項排列成液晶態溶液。吐絲時液晶態溶液通過紡口,因水份的散去蛋白分子鏈會轉移成含有不溶性摺疊β-sheet結晶而成之蜘蛛絲。 6 e- {# Q$ L9 r) {8 a1 q3 g( m" q7 N" B6 A
■ 常溫常壓下紡絲! ^. w! K ?* M4 j1 p
蜘蛛在吐絲時還有另外一項特點,就是它和蠶一樣能在常溫常壓下製絲。但不同的是,蜘蛛絲的玻璃轉移溫度(Tg)非常低,甚至能在零下40℃極為寒冷的環境下吐絲結網。蜘蛛能在室溫下輕易紡出不溶性解具韌性之纖維製程,為需高溫的化學紡絲製程所不及,令科學家稱羨。 , \' o3 e% O# R1 j/ d " H5 d0 p0 e4 P6 W■ 只需以水為溶劑 2 O6 @3 Y, v* ^# c4 G# W蜘蛛在不同溫度、溼度下所吐出的絲會有些許差異,但特殊的是只需以水為溶劑,蜘蛛便能順利吐絲。蜘蛛能先在體內腺體水中合成出十分濃縮的絲蛋白質水溶液,再利用他紡出纖維來。目前謹知水分對於胺基酸在聚合成絲後的強韌度影響很大。但現有之技術仍無法模仿出此蛋白質水溶液,只能使用強烈的化學溶劑,但如此一來會破壞了蛋白質的折疊方式。 * X0 y2 s7 d% i; M+ f. t( A4 V8 h # G+ o( h4 S1 c) M' A) s■ 精密的紡絲過程控制 1 k* Q- V, t" d3 q, |" t" `- I5 B我們謹知,蜘蛛吐絲的過程控制是造就絲品質的重要關鍵。至於吐絲過程與機制,很遺憾的目前尚無法完全知曉,具關鍵性的拔絲技巧,現行科技技術也無法模仿。* r/ }) [2 }* E0 p+ i/ }- p( ^
一般蜘蛛吐絲是利用紡絲器(Spinneret)上之噴口(Spigot)排出,但視蜘蛛種類及需求不同,其紡絲器通常有3~4對,其內擁有5~8個紡嘴板。若再加上每個紡嘴板上有200~300個噴口,算來蜘蛛有著非常強的紡絲能力。若簡單地將蜘蛛吐絲過程,對照化纖廠裡抽絲設備,蜘蛛的「紡絲器」便類似於「紡嘴」,不同的是蜘蛛身上每個紡絲器各有其相對應的腺體功能,各有所司,分工精良 $ y. i# g% i" B l通常一個紡績器上有數百個小孔,經由這些孔可抽出數百條的小絲。此時之絲蛋白質分子量大約是原來液態蛋白質分子量的10倍,甚至高至20~30萬。接下來蜘蛛會利用它那有力的鉤爪拉扯抽出後經櫛器刷毛整理,使部份蛋白分子鏈能呈現皺摺狀整齊地排列在一起,再藉側鏈氫鍵結合的作用力,形成一種具高抗拉強度的結晶絲,然後將其放置至適當的位置上,構築成蜘蛛網。 + C9 \4 y- V# A* D- r8 a 0 Q2 m, D( [; v1 M1 N■ 聰明的酸化處理% }# N7 z. O' I6 q4 f) z/ Q7 F
丹麥科學家對「十字園蜘蛛」的吐絲過程進行研究後發現,其實蜘蛛會利用酸來使自己的絲變得堅韌。因為其蜘蛛絲蛋白在流經導管(Duct)溝槽時,體內某種特殊細胞會自動抽取蜘蛛絲蛋白水分內的氫原子,在將其集中形成酸浴後,蜘蛛會利用滲透過程對吐出的絲進行酸化處理。以一程序讓蜘蛛絲蛋白接觸到酸時,會折疊起來相互形成橋樑結構,從而增強硬度。 4 u3 ?5 j# ~7 `% j! |! A: ~& D2 U t# s3 b
三、 蜘蛛絲結構 7 f* j6 @ f( G) U# m■ 蜘蛛不重視品質管制的結果,成就了夢幻材料7 }* A& I$ x+ N/ ^, ~* @' V
科學家們在摸索蜘蛛絲的蛋白質成分的同時,對於蜘蛛絲結構也同樣的充滿疑惑。美國科學家Lynn Jelinski,曾經以D-NMR(氘-核磁共振儀)來分析蜘蛛絲,發現蜘蛛絲蛋白丙胺酸內,存在著胺基酸規則排列與不規則兩大區域。另外,蜘蛛吐出來的絲常常是粗細不定的。這意味著蜘蛛吐絲時,是缺乏品管概念還是它另有目的呢? ' s: s# ?2 W$ Q" W7 a- C7 G9 g其實固體狀的蜘蛛絲內呈不規則糾結狀的甘胺酸蛋白分子鏈,是其具有彈性的原因。而另一種規則的2nm左右的丙胺酸結晶性蛋白分子鏈,以及50nm左右的非週期性規則排列分子鏈,則可能是其強度的來源。實驗證明吐絲越快,施力越強,其皺摺狀分子鏈形成的結晶構造也就越多,其強度也會增大。但實際上蜘蛛絲的機械性質並不遵守一般應力與應變之線性關係。% R1 }8 z$ {& I- K/ v% l, U
唔怪得蜘蛛俠咁勁啦0 e) a: B" N2 C6 u6 ~1 D2 G
第日人類都做到蜘蛛絲: @$ L" j& b8 [; r Z s* H
咁重唔可以飛天作者: dark33 時間: 2005-10-25 01:08 AM
這就是大自然既奧妙作者: AWU 時間: 2005-10-25 02:59 PM
Originally posted by mtvcmh at 2005-10-24 23:52: 2 z- [8 T$ F3 S唔怪得蜘蛛俠咁勁啦 . }3 i& w" T4 F1 k. c- c+ K第日人類都做到蜘蛛絲, p; ^* N9 M/ q6 ]
咁重唔可以飛天
, I- C$ g% L! x2 E Q% f& j; N $ s5 O1 v. U$ y' i/ H! i咁你要努力d讀書啦,因此文之下半部份我沒post出來(太長,怕大家悶.....)# s( s8 z( l$ Y8 m* S& ]2 L
主要係講現今仍未能做出仿製的蜘蛛絲! d9 R4 f( J4 n6 U% o
, u$ z/ e Y( S! y# U/ l# n, ~: a9 d " t# g& @3 q; g; |; }% r / g0 ~9 I; O" s5 D9 e1 P六、仿造蜘蛛絲. b' p5 H7 x) i& L! b
種種特性顯示,蜘蛛絲明顯地優於目前各種天然及人造纖維。雖然已知蜘蛛絲蛋白內至少含有22000以上之基因對,仿製困難,但最近幾年基因遺傳工程的蓬勃發展,讓仿製技術有了重大之突破。 9 y7 }+ a" e- p3 G$ W' ^# _' s ]$ q/ y/ b6 m" a
1. 含蜘蛛絲之蛋白蠶絲 : X' T/ x6 Y) E' @科學家們在思考如何製造蜘蛛絲時,最先想到的就是像養蠶般來養殖蜘蛛進而取絲。杜邦公司研究人員甚至提出「蜘蛛牧場」的藍圖,但結果卻不甚理想。因為蜘蛛不但生性獨居、具地域性、遇同類甚至會相互殘殺。再加上蜘蛛只吐出適用於自己結網的絲量,無法像蠶一樣大量的吐絲,所以也不利於收集再加工。種種因素讓科學家們放棄養殖,轉而將重點置於基因轉移上。目前,已有科學家能將蜘蛛蛋白基因轉移至蠶基因上,使其直接吐出接近蜘蛛絲特性的蠶絲。此種絲的抗斷裂的強度為一般蠶絲的10倍,尼龍的5倍,伸縮率高達35%,較尼龍絲來的好些。 5 V: F3 o0 _$ k( _$ _9 }2 O5 X/ C4 o6 z: }' w+ q
另外,中國大陸中科院上海生物化學與細胞生物學研究所,正嘗試將在移植蜘蛛基因的同時,加入綠色螢光蛋白基因,讓看似平常的蠶繭,能在紫外燈照射下,發出螢螢綠光。: c$ U' b$ o' ]$ k. a# ]0 e
* d9 s. G$ i6 A) `2 K) P! G2. 利用細菌合成蜘蛛絲蛋白 8 L8 |0 M6 h, a6 s另一種直接生產蜘蛛絲的方法是利用細菌。此方面的研究起因於科學家們想利用細菌單純且易於大量繁殖之特性,來解決蜘蛛DNA難以追溯及製造的問題。雖然蜘蛛絲蛋白分子非常長,但卻不易注入其他有機體的基因密碼內,目前技術也僅能轉移某一小段基因至細菌上,再令其自我組織、生長。只可惜所製成之絲蛋白有著韌度不佳、基因易被重組的問題。 $ C' M0 {" r/ o% L7 G 4 H M; s) w# E4 q1 w為了增加絲的韌性,目前,英國科學家已能將蜘蛛製造拉曳絲的基因注入某種特殊的細菌中,再藉由此種細菌生成絲蛋白,在大量收集後,以模仿絲囊吐絲的方法由注射器的空心針擠壓而得到蜘蛛絲。通常,被轉移蜘蛛絲基因之細菌多在發酵罐中進行培養,但是培養基內需添加大量甘氨酸和丙氨酸等蛋白質成分,成本非常的高昂。2 X+ d) z. g$ |
, I" T2 ?3 V T+ ~3. 蜘蛛絲蛋白轉動物基因# h+ e! h* S" q8 D7 q* |0 s: ]2 j v
由於以細菌培養絲蛋白的方法,其不溶性的絲蛋白質會在細胞中黏成一團,就算是取出蛋白質加以純化,所得之纖維也非常容易斷裂。為解決此問題,美國、加拿大、丹麥、英國、德國、蘇聯及中國大陸科學家們開始在可分泌水溶性蛋白質的哺乳動物上動腦筋。最早成功的例子是天竺鼠與母牛。- l" i( B" p- t+ h! ^0 |$ ^+ x. i
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(1) 天竺鼠與母牛3 I% ^4 {5 H* b! x9 u2 \1 v
1999年,加拿大Nexia Biotechnologies公司科學家Anthoula Lazaris和Costas Karatzas,與美國陸軍暨生化指揮中心(The U.S. Army Soldier and Biological Chemical Command,簡稱SBCCOM)合作開發基因轉移技術來合成蜘蛛絲絲。並於2002年初在科學(Science)雜誌上,發表其成功地將來自Nephila Clavipes蜘蛛基因,轉移至能分泌水溶性蛋白質的哺乳動物身上的成果。就論文看來,天竺鼠的部分是將曳引絲(Dragline Silk)基因轉移至腎細胞中,希望能利用天竺鼠腎細胞來生產大量基因重組蛋白。另一組實驗是將曳引絲基因轉置到擅長分泌蛋白質到細胞外的牛乳腺細胞上。 9 A; }3 L" [ I0 `6 \6 J : p# Q! p3 Y3 |6 Y在將這二種細胞分泌至細胞外的可溶性絲蛋白收集、提煉、純化後,能抽出一種名為MaSpI的絲蛋白質,再效法蜘蛛常溫紡絲。其過程是先在水中濃縮MaSpl蛋白質,再用針筒將MaSpl從針頭一端的小洞擠至含甲醇的溶液中,因其射出的過程能讓蛋白質溶液因環境而改變排列,所以能合成出連續的纖維。目前已知此纖維強度不及Kelvar,彈性也只與尼龍一般,不如天然蜘蛛絲伸縮自如,但質量較輕。不過由於只片面地使用某一種蜘蛛絲蛋白質來紡製纖維,其纖維在柔韌性上仍待克服。 1 }" Z" c8 f4 S. c8 q+ k) r- t3 l9 }; z; h: h7 c; X
(2) 山羊. D4 b1 _9 U; A" U% a
Nexia Biotechnologies,在2002年初開始進一步的研究將蜘蛛絲基因轉移到羊的乳腺細胞,期望能靠此步驟直接從羊乳中獲取絲蛋白質。此方法必須山羊胚胎形成初期,將蜘蛛基因注射細胞核內,成功率只有5%。目前該公司已成功地將一個蜘蛛絲基因轉移各至擁有的七萬個基因的兩隻公山羊身上(BioSteel Goats)。並進一步計劃,讓這兩隻公山羊與母山羊交配,期望他們所孕育的下一代能產出含有蜘蛛絲蛋白的山羊乳。雖然在基因轉移技術上,Nexia Biotechnologies已取得專利,並已預先將纖維命名為BioSteel(r),但由於第二代山羊並未產乳,成功與否仍有待觀察。 $ c3 T* r5 {& Q# z% w4 M/ {, F, g9 m, B' h# C
至於為何選擇山羊來作基因轉移,最大原因是乳山羊從出生到能生產羊乳的時間較短,適合實驗,並可分泌大量的水溶性複合蛋白質。另外,蜘蛛產生絲的腺體與山羊的乳腺類似,均是由上皮細胞構成,在理論上基因轉移可能較為容易,並利用羊乳取得蜘蛛絲蛋白。據報導,BioSteel(r)人造蜘蛛絲彈性相當的好,但是其強度只有天然蜘蛛絲的20-40%,粘性亦較低。9 h i& Y O2 A7 ?; W$ M/ ]
! H4 m; [! S# n: `+ y5 ?+ t4. 蜘蛛絲蛋白轉植物基因; R4 e: R, v8 E' ^1 T) E- }) t
雖然科學家們計劃以培育轉基因至細菌或山羊身上來生產絲蛋白,但在成本過高。技術及商業化困難的壓力下,尋求轉基因植物來生產絲蛋白也成了熱門之研究方向。一般估計製造轉基因植物的費用只要轉基因細菌加工費用的20%,甚至更低。/ E9 v. b' x2 V. {# R8 z
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這方面的研究,最早論文發表於英國Nature Biotechnology科學期刊,撰文者為德國Institut fur Pflanzgenetik und Kulturpflanzenforschung公司的Udo Conrad科學家。他們成功的利用轉基因技術,將Nephila clavipes蜘蛛絲蛋白基因轉至馬鈴薯及煙草上。 3 u4 M$ w5 f i" r$ r4 y: k( r" q* b" b4 O! l: R+ Z9 H
至於為何選擇馬鈴薯及煙草,主要是因為利用大面積種植之植物,來獲取絲蛋白的成本較低。另外,馬鈴薯在基因轉移、蛋白質的抽出上都要來的容易些,因為與細菌相反,植物不但能製造自己的氨基酸,而且轉移之絲蛋白基因被重組的可能性也較小。實驗結果顯示,其所培育出馬鈴薯內產生的蛋白質絲蛋白含量占總蛋白質量中的2%左右。2 u; i, y% {+ ^' M